Metabolismo de los aminoácidos
El metabolismo de los aminoácidos resulta ser muy complejo si se pretende abordar la síntesis y degradación de cada uno de ellos. Trata de tantas vías metabólicas distintas como aminoácidos, hay muchas de ellas constituidas por numerosos pasos enzimáticos.
Las denominadas reacciones metabólicas generales de los aminoácidos, son aquellas comunes a muchos de ellos o que constituyen etapas de alta significación en el metabolismo de estos compuestos.
En el organismo existen 20 aminoácidos, nueve de los cuales son esenciales y once más que son los llamados no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son los que no pueden ser sintetizados por el organismo y, por lo tanto, deben ser obtenidos a partir de la dieta.
Los nueve aminoácidos esenciales son los siguientes:
Histidina (His
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Fenilalanina (Phe)
Triptofano (Trp)
Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo del ácido tricarboxílico y otras vías metabólicas.
Entre los once aminoácidos no esenciales se encuentran los siguientes:
Tirosina (Tyr)
Glicina (Gly)
Alanina (Ala)
Cisteína (Cys)
Serina (Ser)
Ácido aspártico (Asp)
Asparagina (Asn)
Glutamato (Glu)
Glutamina (Gln)
Arginina (Arg)
Prolina (Pro)
Hay dos reacciones esenciales para el metabolismo de los aminoácidos, los cuales son:
La transaminación.
Desaminación oxidativa.
La Transaminación convierte un aminoácido en otro
Las aminotransferasas (transaminasas) catalizan la transferencia del grupo α-amino (NH3+) de un aminoácido a un α-cetoácido (bien sea piruvato, oxalacetato o, mas a menudo, α-cetoglutarato).
Se forman un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Si es el que acepta es el α-cetoglutarato, entonces se forma glutamato. Todas las reacciones de transaminación son completamente reversibles, ya que no se libera el grupo amino.
Las aminotransferasas se encuentran en el citosol y en la mitocondria celular. En cuanto al mecanismo de acción, todas las aminotransefrasas requieren piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6, como cofactor. El piroxidal-fosfato se une de manera covalente a un residuo de lisina en la zona activa de la enzima y, por consiguiente, toma parte en la reacción. Las dos transaminasas más comunes son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST).
Las Transaminasas son clave en el metabolismo de los aminoácidos. Se utilizan tanto en su síntesis como en su degradación. Durante esta última todos los grupos amino se transfieren finalmente al α-cetoglutarato porque sólo el glutamato puede presentar una desaminación oxidativa rápida.
La desaminación oxidativa elimina el grupo amino
La glutamato deshidrogenasa elimina el grupo amino del glutamato dejando el esqueleto del carbono. El amoníaco formado entra en el ciclo de la urea y los esqueletos del carbono (α-cetoácidos) son todos productos intermedios glucolíticos y del ciclo del ácido tricarboxilico.
La glutamato deshidrogenasa es específica para el glutamato y es inusial porque puede emplear NAD+ o NADP+ como cofactor. Todo esto es producido a nivel Mitocondrial.
En cuanto a la forma de control, la reacción es reversible. ATP y GDP inhiben alostéricamente a la enzima, mientras que GDP y ADP la activan. Por lo tanto, cuando los niveles de energía son bajos, los aminoácidos se desaminan para proporcionar α-cetoglutarato al ciclo del ácido tricarboxilico para generar energía. También puede conseguirse la desaminación mediante otras enzimas menores.
Ciclo de la Urea
En los mamíferos terrestres el ciclo de la urea es el mecanismo de elección para la excreción del nitrógeno. Los dos nitrógenos de cada molécula de urea provienen de dos fuentes, el amoníaco libre y el grupo amino del aspartato.
El ciclo de inicia y finaliza en la ornitina, la cual es un aminoácido dibásico, el cual es sintetizado en las mitocondrias como producto del glutamato.
El amoníaco entra en el ciclo después de su condensación con el bicarbonato para formar carbamil fosfato, que reacciona con la ornitina produciendo citrulina. Elaspartato y la citrulina reaccionan para formar el argininosuccinato, que es escindido a continuación en arginina y fumarato. la arginina es hidrolizada a urea y se regenera la ornitina. La urea es entonces transportada al riñón y excretada en la orina. El ciclo requiere 4 moléculas de ATP por cada molécula de urea formada y excretada. Por tanto, es más eficiente desde el punto de vista energético incorporar amoniaco en aminoácidos que excretarlo. El principal paso regulador es la síntesis inicial de carbamil fosfato, y el ciclo está también regulado por la inducción de enzimas implicadas
Transdesaminación Es una transaminación ligada a la desaminación oxidativa.
Como las reacciones de transaminación transfieren, en última instancia, grupos amino de la mayoría de los aminoácidos al ácido alfacetoglutárico para formar glutamato, se considera que todo el nitrógeno amínico proveniente de los aminoácidos se puede concentrar en el glutamato.
Esto es importante porque la liberación de este nitrógeno como amoniaco es catalizado por la L-glutamato deshidrogenasa, enzima ampliamente distribuida, que permite una reacción que en forma global es a lo que finalmente se le denomina como transdesaminación.
La transaminación oxidativa, es la transferencia de grupos amino de aminoácidos para formal glutamato en el citosol.
La desaminación oxidativa, catalizada por la glutamato deshidrogensasa, elimina el grupo amino del glutamato. La reacción tiene lugar en la mitocondria y el grupo amino liberado entra entonces en el ciclo de la urea.
Referencias bibliográficas
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Metabolismo de aminoácidos. (En linea). Consultado: 22/11/2016. disponible en: https://www.youtube.com/watch?v=LC24HuPySXM
